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Comment le corps répare-t-il les dommages extracellulaires causés par le glucose ?

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Nous savons donc que le glucose est un aldéhyde qui peut endommager les cellules des résidus de lysine et d'arginine sur les protéines par le biais de la réaction de Maillard (parmi d'autres réactions dommageables auxquelles le glucose participe). Puisque tout le monde a besoin de glucose pour survivre, cependant - je me demande - comment le corps répare-t-il les dommages causés à ses protéines et à ses vaisseaux sanguins par tout ce glucose ? Je m'intéresse particulièrement aux vaisseaux sanguins, car les dommages aux vaisseaux sanguins sont fréquents chez les diabétiques.


L'article de Wikipédia sur "Advanced Glycation Endproducts" (ou AGE) est plutôt sympa et dans ce cas particulièrement la section sur "Clearance", qui contient également quelques références. En bref, les AGE qui se trouvent à l'intérieur des cellules sont absorbés par le lysosome puis décomposés jusqu'à ce qu'il reste des acides aminés AGE. Ceux-ci sont sécrétés dans la circulation sanguine et excrétés avec l'urine. Les AGE extracellulaires plus gros qui ne peuvent pas traverser la membrane cellulaire sont d'abord captés par des récepteurs spéciaux, puis traités, ici les macrophages et les cellules de Kupffer sont inclus. Une atteinte du foie est également évoquée.

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Modèle moléculaire associé aux dommages

Modèles moléculaires associés aux dommages (DAMP) [1] sont des molécules à l'intérieur des cellules qui sont une composante de la réponse immunitaire innée libérée par les cellules endommagées ou mourantes en raison d'un traumatisme ou d'une infection par un agent pathogène. [2] Ils sont également appelés modèles moléculaires associés au danger, signaux de danger, et alarmant car ils servent de signe d'avertissement à l'organisme pour l'alerter de tout dommage ou infection de ses cellules. Les DAMP sont des signaux de danger endogènes qui sont déchargés dans l'espace extracellulaire en réponse aux dommages causés à la cellule par un traumatisme ou un agent pathogène. [3] Une fois qu'un DAMP est libéré de la cellule, il favorise une réponse inflammatoire non infectieuse en se liant à un récepteur de reconnaissance de formes. [4] L'inflammation est un aspect clé de la réponse immunitaire innée car elle est utilisée pour aider à atténuer les dommages futurs à l'organisme en éliminant les envahisseurs nocifs de la zone touchée et en initiant le processus de guérison. [5] À titre d'exemple, la cytokine IL-1α est un DAMP qui provient du noyau de la cellule, qui une fois libéré dans l'espace extracellulaire, se lie au PRR IL-1R, qui à son tour initie une réponse inflammatoire au traumatisme ou un agent pathogène qui a initié la libération d'IL-1α. [3] Contrairement à la réponse inflammatoire non infectieuse produite par les DAMP, les modèles moléculaires associés aux agents pathogènes initient et perpétuent la infectieux réponse inflammatoire induite par un agent pathogène. [6] De nombreux DAMP sont des protéines nucléaires ou cytosoliques avec une fonction intracellulaire définie qui sont libérées à l'extérieur de la cellule à la suite d'une lésion tissulaire. [7] Ce déplacement de l'espace intracellulaire vers l'espace extracellulaire déplace les DAMP d'un environnement réducteur vers un environnement oxydant, provoquant leur dénaturation fonctionnelle, entraînant leur perte de fonction. [7] En dehors des DAMP nucléaires et cytosoliques susmentionnés, il existe d'autres DAMP provenant de différentes sources, telles que les mitochondries, les granules, la matrice extracellulaire, le réticulum endoplasmique et la membrane plasmique. [3]


Biologie de la métabolisation du glucose dans les cellules cancéreuses

Le cancer est une maladie au niveau cellulaire impliquant des troubles héréditaires dans le mécanisme de contrôle cellulaire. Les cellules cancéreuses doivent également adapter leur métabolisme pour survivre et se multiplier dans les conditions métaboliquement compromises fournies par le microenvironnement tumoral. Les cellules tumorales modifient leur métabolisme pour maintenir une prolifération et une survie cellulaires non régulées, mais cette transformation les laisse dépendantes d'un approvisionnement constant en nutriments et en énergie. Ils modifient leur métabolisme pour favoriser leur prolifération et leur expansion rapides dans tout le corps. Après la découverte du métabolisme altéré des cellules cancéreuses en 1930, de nombreuses études ont fait la lumière sur plusieurs aspects du métabolisme du cancer dans le but commun de trouver de nouvelles façons d'éliminer efficacement les cellules tumorales en ciblant leur métabolisme énergétique. La recherche a consacré la plupart de ses ressources à élucider les causes, la prévention et la guérison possible du cancer, mais le processus a été plus que jamais insaisissable et a coûté des vies humaines. Cette maladie est une manifestation de perturbations étiologiques et pathologiques des mécanismes qui contrôlent la division cellulaire, la différenciation et le métabolisme. 50% de toutes les tumeurs humaines portent des altérations génétiques qui conduisent à l'inactivation de certaines protéines suppresseurs de tumeurs. Il a été démontré que les cellules cancéreuses subissent des changements caractéristiques dans leurs programmes métaboliques, notamment une absorption accrue de glucose, des taux accrus de glutaminolyse et de synthèse d'acides gras, ce qui suggère que les changements métaboliques favorisent la croissance et la survie des cellules tumorales. Dans cette revue, nous avons résumé les principaux concepts de la métabolisation du glucose et exploré la base moléculaire de la glycolyse aérobie des cellules cancéreuses.


Glycation

Conséquences biologiques

La formation d'AGE sur les macromolécules biologiques altère leurs propriétés structurelles et fonctionnelles. Ce type de modification lente et progressive sur des macromolécules biologiquement pertinentes et l'accumulation de ces macromolécules modifiées in vivo a été impliqué dans un certain nombre d'anomalies pathologiques, principalement les complications associées au vieillissement normal et au diabète à long terme. Les similitudes dans le type et le développement de telles complications suggèrent que les effets de l'hyperglycémie chronique ressemblent à un vieillissement accéléré.

Protéines intracellulaires

Cette glycation non enzymatique s'est produite in vivo a été découvert à l'origine par la présence d'une espèce d'hémoglobine mineure, A1c(HbA1c), dans les érythrocytes. On a découvert plus tard que l'HbA1c était plus fréquente dans le sang des personnes diabétiques que chez les non diabétiques. D'autres investigations biochimiques sur l'origine de l'HbA1c dans le sang d'échantillons diabétiques a démontré la présence d'un produit d'Amadori dérivé du glucose lié de manière covalente à la valine N-terminale de la chaîne bêta de l'hémoglobine. La mesure clinique de l'hémoglobine glycosylée dans les érythrocytes est devenue un indicateur indispensable des taux moyens de glucose circulant et est couramment utilisée pour évaluer le contrôle du diabète au cours des 3 à 4 semaines précédant le prélèvement.

Comme le glucose est présent dans tout le corps, il a été émis l'hypothèse que d'autres protéines pourraient être sensibles à la modification par le glucose. On pensait que les protéines du cristallin étaient des candidats probables pour montrer l'accumulation d'AGE, car ces protéines se renouvellent très lentement, voire pas du tout. Comme l'hémoglobine dans les érythrocytes, les protéines du cristallin sont présentes dans les cellules insulino-indépendantes. Par conséquent, les protéines du cristallin sont exposées à des niveaux de glucose qui reflètent directement les concentrations de sucre extracellulaire. De plus, un certain nombre de changements liés à l'âge dans les protéines du cristallin, tels qu'une agrégation accrue, des changements dans les pics d'absorption et la présence de chromophores fluorescents suggèrent que la glycation non enzymatique s'est produite de manière prédominante dans le cristallin. En particulier, l'accumulation de liaisons croisées entre les protéines du cristallin contribue à l'opacification et aux cataractes si souvent observées dans le cristallin humain âgé. In vitro Des études ont confirmé que les protéines du cristallin pouvaient réagir avec le glucose ou le glucose-6-phosphate pour entraîner des liaisons croisées entre les protéines et entraîner des changements dans les spectres d'absorbance et de fluorescence similaires à ceux observés dans les digestions de protéines du cristallin de la cataracte d'individus âgés et diabétiques. Les similitudes observées entre les protéines du cristallin non enzymatiquement glyquées in vitro et les protéines du cristallin d'individus âgés ou diabétiques ont fourni la première preuve que la glycation non enzymatique était impliquée dans le développement et la progression des complications liées au vieillissement normal et au diabète à long terme.

Protéines extracellulaires

L'influence du glucose extracellulaire sur la modification des protéines du cristallin a donné un nouvel élan à l'étude de l'importance de la glycation non enzymatique dans les mécanismes pathogènes impliquant d'autres protéines à vie longue. Les protéines extracellulaires étaient considérées comme particulièrement sensibles car, comme les protéines présentes dans les cellules insulino-indépendantes, la glycation non enzymatique des protéines extracellulaires serait directement influencée par la concentration de glucose circulant. Le collagène est la protéine extracellulaire prédominante dans le corps et le composant principal des tissus conjonctifs, tels que la peau, les tendons et le cartilage. Compte tenu de son abondance, de sa longue demi-vie et de son accessibilité par le glucose circulant, le collagène semble avoir les caractéristiques nécessaires pour être sensible à la glycation non enzymatique. L'augmentation de la rigidité et de la rigidité du collagène est souvent attribuée aux symptômes normaux du vieillissement, et cette diminution de la flexibilité pourrait être attribuée, en partie, aux liaisons croisées du collagène médiées par les AGE. L'étendue de la modification du collagène par glycation non enzymatique a été mesurée dans un certain nombre de tissus riches en collagène différents, notamment l'aorte, la dure-mère et la peau. Dans chaque cas, la mesure dans laquelle le collagène est devenu AGE-modifié est en corrélation positive avec l'âge. Des échantillons de tissus provenant de diabétiques insulino-dépendants montrent une augmentation du collagène modifié par AGE en fonction de l'âge chronologique, mais les niveaux observés étaient comparables à des individus normaux deux fois plus âgés que les patients diabétiques. Ces résultats réaffirment que le développement de certaines conséquences courantes du vieillissement normal est accéléré chez les personnes atteintes de diabète de longue durée.

La présence d'AGE sur le collagène affecte non seulement ses caractéristiques physiques et structurelles, mais la modification d'AGE du collagène peut également contribuer à l'athérosclérose, à la néphropathie et aux troubles vasculaires périphériques. Des études ont montré que le collagène modifié par AGE peut se réticuler non seulement à d'autres molécules de collagène, mais également aux protéines sériques circulantes. On pense que la fixation covalente et l'immobilisation de protéines circulantes telles que les lipoprotéines de basse densité, l'albumine sérique et les immunoglobulines au collagène tissulaire contribuent au développement de lésions athéroscléreuses, à l'épaississement de la membrane basale dans le tissu rénal et à l'occlusion du système vasculaire périphérique.

Autres conséquences pathologiques

Des recherches plus récentes ont révélé un rôle potentiel des protéines modifiées par AGE dans d'autres pathologies liées à l'âge, telles que la maladie d'Alzheimer (MA) et les lésions cérébrales dues à un accident vasculaire cérébral. La présence et l'accumulation progressive de plaques amyloïdes dans le tissu cérébral est une caractéristique centrale de la MA, et de nombreux travaux se sont concentrés sur les mécanismes conduisant à l'agrégation et au dépôt de ??-amyloïde (?? A) accumulations dans le cerveau. Récemment, des plaques amyloïdes de tissus cérébraux malades et normaux ont été évaluées pour la présence d'AGE. Il a été découvert que les échantillons de cerveaux atteints de la maladie d'Alzheimer contenaient près de trois fois plus d'AGE par milligramme de protéine que les témoins du même âge. De plus, la glycation des solubles ??Les peptides A ont nettement accéléré la formation de fibres fibrillaires insolubles ??A s'agrège dans des incubations en éprouvette. Ces résultats suggèrent que les AGE peuvent être impliqués dans la formation et le dépôt de la plaque amyloïde, et ainsi contribuer aux neuropathologies associées à la MA (voir Démence ).

L'exacerbation d'un autre trouble neuropathologique par les AGE a récemment été observée dans un modèle rongeur. L'administration de concentrations physiologiques de protéines modifiées par AGE à des rats normaux avant l'occlusion de l'artère cérébrale a causé un volume significativement plus important de dommages d'accident vasculaire cérébral et d'infarctus par rapport aux animaux non traités. Ces résultats suggèrent que les AGE peuvent initier des processus potentiellement neurotoxiques. Cependant, il n'est pas clair si les AGE induisent des dommages directement ou s'ils sont médiés par une ou plusieurs voies secondaires.

Acides nucléiques

L'identification de la modification non enzymatique par le glucose de différentes classes de macromolécules biologiquement pertinentes soutient la nature omniprésente de cette réaction dans les cellules et les tissus du corps. Il y a quelques années, il a été émis l'hypothèse que les groupes aminés libres sur les bases d'ADN pourraient également participer à des réactions non enzymatiques avec le glucose, d'une manière similaire à celle de la réaction de Maillard avec des protéines. La glycation non enzymatique de l'ADN peut contribuer à plusieurs dysfonctionnements génétiques bien connus liés à l'âge, tels qu'une diminution de la synthèse d'ARN et de protéines, une diminution de la réparation et de la réplication de l'ADN et une augmentation des aberrations chromosomiques.

Initiale in vitro des études ont démontré que les groupes amino de nucléotides, qu'ils soient libres ou polymérisés dans un ADN simple ou double brin, pouvaient réagir avec le glucose et le glucose-6-phosphate. Ces réactions non enzymatiques ont généré de l'ADN glyqué avec des spectres d'absorbance et de fluorescence altérés, d'une manière dépendante du temps et de la concentration en sucre qui étaient directement comparables aux changements spectraux observés pour accompagner la glycation non enzymatique des protéines. Lorsque l'ADN plasmidique, qui avait été glyqué in vitro a été utilisé pour transformer des bactéries, l'ADN modifié par le glucose avait une efficacité de transformation significativement plus faible que l'ADN plasmidique témoin. Cette perte d'activité est corrélée à la durée de la période d'incubation et à la concentration de glucose présente dans la réaction. L'ADN plasmidique isolé de certaines des colonies transformées a été analysé et s'est avéré contenir des séquences anormales. Ces observations ont soutenu, pour la première fois au niveau moléculaire, l'hypothèse que la glycation non enzymatique de l'ADN pourrait avoir des effets biologiques indésirables. Des résultats similaires ont été observés dans d'autres in vitro et in vivo systèmes modèles procaryotes et eucaryotes, confirmant le potentiel mutagène de la glycation de l'ADN. Les effets de la glycation de l'ADN peuvent compromettre de façon permanente l'intégrité du génome et peuvent entraîner divers degrés d'altération de la fonction cellulaire, entraînant dans des cas extrêmes la mort cellulaire.

Souris transgéniques contenant un gène marqueur spécifique de mutagenèse, lacI, ont été utilisés pour déterminer si les effets de la glycation non enzymatique s'étendaient au génome chez les animaux intacts. En mesurant l'accumulation de lacI mutants en fonction de l'âge, il a été déterminé que la fréquence des mutants augmentait linéairement avec le temps. Les types de mutations de l'ADN observés ne se limitaient pas à de simples substitutions de bases, mais comprenaient de grandes délétions et insertions, suggérant l'activité de voies de réparation complexes de l'ADN dépendantes des AGE. Compte tenu de ces résultats sur la courte durée de vie des animaux de laboratoire, on peut également s'attendre à ce que les dommages et les mutations de l'ADN induits par les AGE puissent expliquer certaines des altérations génétiques observées chez les humains âgés.

Il a été bien documenté qu'il y a une incidence significativement plus élevée de malformations congénitales chez les nourrissons nés de mères diabétiques insulino-dépendantes que chez ceux nés de leurs homologues non diabétiques. En utilisant le même lacI souris transgéniques, les effets mutagènes de l'hyperglycémie maternelle sur les embryons en développement pourraient être évalués. Chez les fœtus qui se sont développés chez les mères diabétiques par rapport à ceux qui se sont développés dans des conditions normales, il y a eu une augmentation du double de lacI fréquence des mutants. L'analyse moléculaire de ces lacI les mutants ont montré un schéma de mutations de l'ADN similaire à ceux observés chez les souris âgées. Ces similitudes suggèrent un mécanisme commun d'endommagement de l'ADN et de réparation inefficace ultérieure dans le cadre du vieillissement normal et des grossesses diabétiques. Cette étude a fourni le premier lien moléculaire potentiel entre l'hyperglycémie maternelle, les dommages à l'ADN et les malformations congénitales.


Réparation osseuse

Réparation osseuse, ou cicatrisation, est le processus par lequel un os se répare après une fracture osseuse. Vous pouvez voir une radiographie d'une fracture osseuse sur la figure (PageIndex<4>). Dans cette fracture, l'humérus de la partie supérieure du bras a été complètement rompu à travers sa tige. Avant que cette fracture ne guérisse, un médecin doit repousser les parties osseuses déplacées dans leurs positions correctes. Ensuite, l'os doit être stabilisé, par exemple, avec un plâtre et/ou des broches insérés chirurgicalement dans l'os jusqu'à ce que le processus de guérison naturelle de l'os soit terminé. Ce processus peut prendre plusieurs semaines.

Le processus de réparation osseuse est principalement déterminé par le périoste, qui est la membrane du tissu conjonctif recouvrant l'os. Le périoste est la principale source de cellules précurseurs qui se développent en ostéoblastes, qui sont essentiels au processus de guérison. Les os guérissent lorsque les ostéoblastes forment un nouveau tissu osseux.

Bien que la réparation osseuse soit un processus physiologique naturel, elle peut être favorisée ou inhibée par plusieurs facteurs. Par exemple, la réparation d'une fracture est susceptible d'être plus efficace avec un apport nutritionnel adéquat. L'âge, le type d'os, le traitement médicamenteux et la maladie osseuse préexistante sont des facteurs supplémentaires qui peuvent affecter la guérison. Les os qui sont affaiblis par des maladies, telles que l'ostéoporose ou le cancer des os, sont non seulement susceptibles de guérir plus lentement, mais sont également plus susceptibles de se fracturer en premier lieu.

Figure (PageIndex<4>) : Une fracture osseuse n'implique pas toujours une rupture complète de l'os, comme dans cette radiographie. Parfois, une fracture n'est qu'une fissure dans l'os. Dans d'autres cas, non seulement l'os se brise complètement, comme ici, mais il brise également les tissus mous qui l'entourent, de sorte qu'il dépasse de la peau. C'est ce qu'on appelle une fracture ouverte.

Les fractures osseuses sont assez courantes et il existe de nombreux mythes à leur sujet. Il est important de connaître les faits, car les fractures nécessitent généralement un traitement médical d'urgence.

Mythe: Une fracture osseuse est une blessure plus légère qu'un os cassé.

Réalité: Une fracture osseuse est la même chose qu'un os cassé.

Mythe: Si vous avez encore une gamme complète de mouvements dans un membre, il ne doit pas être fracturé.

Réalité: Même si un os est fracturé, les muscles et les tendons qui y sont attachés peuvent toujours être capables de déplacer l'os normalement. Ceci est particulièrement probable si l'os est fissuré mais pas brisé en deux morceaux. Même si un os est complètement cassé, l'amplitude de mouvement peut ne pas être beaucoup affectée si les os de chaque côté de la fracture restent correctement alignés.

Mythe: Une fracture produit toujours une ecchymose.

Réalité: De nombreuses fractures, mais pas toutes, produisent une ecchymose. Si une fracture produit une ecchymose, l'apparition de l'ecchymose peut prendre plusieurs heures, voire un jour ou plus.

Mythe: Les fractures sont si douloureuses que vous saurez immédiatement si vous vous cassez un os.

Réalité: Les entorses ligamentaires et les foulures musculaires sont également très douloureuses, parfois plus douloureuses que les fractures. De plus, chaque personne a une tolérance à la douleur différente. Les personnes ayant une tolérance élevée à la douleur peuvent continuer à utiliser un os cassé malgré la douleur.

Mythe: Vous pouvez dire quand un os est fracturé car il y aura une douleur très localisée au cours de la fracture.

Réalité: Un os cassé s'accompagne souvent de blessures aux muscles ou aux ligaments environnants. En conséquence, la douleur peut s'étendre bien au-delà de l'emplacement de la fracture. La douleur peut être plus intense directement au-dessus de la fracture, mais l'intensité de la douleur peut rendre difficile l'identification exacte de l'origine de la douleur.


La coagulation du sang : mécanismes et étapes | Sang | Hématologie | La biologie

Dans cet article, nous discuterons des mécanismes et des étapes de la coagulation sanguine.

Mécanisme de La coagulation du sang:

La coagulation du sang est l'un des trois mécanismes qui réduisent la perte de sang des vaisseaux sanguins brisés.

Les trois mécanismes sont:

Le muscle lisse des parois des vaisseaux sanguins se contracte dès que le vaisseau sanguin est rompu. Cette réponse réduit les pertes sanguines pendant un certain temps, tandis que les autres mécanismes hémostatiques deviennent actifs.

ii. Formation de bouchon plaquettaire :

Lorsque les plaquettes sanguines rencontrent un vaisseau sanguin endommagé, elles forment un "bouchon plaquettaire" pour aider à combler l'écart dans le vaisseau sanguin brisé. (Les étapes clés de ce processus sont appelées adhésion plaquettaire, réaction de libération des plaquettes et agrégation plaquettaire)

À la suite d'une lésion d'un vaisseau sanguin, un spasme vasculaire se produit pour réduire la perte de sang tandis que d'autres mécanismes prennent également effet. Les plaquettes sanguines se rassemblent sur le site de la lésion et s'amassent pour former un bouchon plaquettaire. C'est le début du processus de décomposition du sang de sa forme liquide habituelle de telle sorte que ses constituants jouent leur propre rôle dans les processus visant à minimiser les pertes de sang.

Le sang reste normalement à l'état liquide lorsqu'il se trouve dans les vaisseaux sanguins, mais lorsqu'il les quitte, le sang peut s'épaissir et former un gel (coagulation). La coagulation du sang (techniquement la « coagulation du sang ») est le processus par lequel le sang (liquide) est transformé en un état solide.

Cette coagulation sanguine est un processus complexe impliquant de nombreux facteurs de coagulation (y compris les ions calcium, les enzymes, les plaquettes, les tissus endommagés) qui s'activent mutuellement.

Étapes de La coagulation du sang:

1. Formation de prothrombinase:

La prothrombinase peut être formée de deux manières, selon laquelle des deux « systèmes » ou « voies » s'applique.

Ceci est initié par le sang liquide entrant en contact avec une surface étrangère, i. e. quelque chose qui ne fait pas partie du corps ou

Ceci est initié par le sang liquide entrant en contact avec les tissus endommagés.

Les systèmes intrinsèques et extrinsèques impliquent des interactions entre les facteurs de coagulation. Ces facteurs de coagulation ont des noms individuels mais sont souvent désignés par un ensemble standardisé de chiffres romains, par ex. Facteur VIII (facteur anti-hémophilique), Facteur IX (facteur de Noël).

2. Prothrombine convertie en thrombine enzymatique:

La prothrombinase (formée au stade 1.) convertit la prothrombine, qui est une protéine plasmatique formée dans le foie, en l'enzyme thrombine.

3. Fibrinogène (Soluble) Converti en Fibrine (Insoluble):

À son tour, la thrombine convertit le fibrinogène (qui est également une protéine plasmatique synthétisée dans le foie) en fibrine.

La fibrine est insoluble et forme les fils qui lient le caillot

Il existe deux voies qui conduisent à la conversion de la prothrombine en thrombine :

(1) La voie intrinsèque et

(1) Voie Intrinsèque:

La voie intrinsèque, qui est déclenchée par des éléments qui se trouvent dans le sang en lui-même (intrinsèque au sang), se déroule de manière fluide. Les dommages à la paroi vasculaire stimulent l'activation d'une cascade de facteurs de coagulation (par souci de simplicité, nous ne considérerons pas les facteurs individuels). Cette cascade entraîne l'activation du facteur X.

Le facteur X activé est une enzyme qui convertit la prothrombine en thrombine. La thrombine convertit le fibrinogène en monomères de fibrine, qui polymérisent ensuite en fibres de fibrine. Les fibres de fibirine forment un maillage de pertes qui est stabilisé par des réticulations créées par le facteur XIII. Le maillage stabilisé de fibres de fibrine insère désormais un caillot qui piège les globules rouges et les plaquettes et arrête ainsi le flux sanguin.

(2) Voie extrinsèque:

La voie extrinsèque est déclenchée par des lésions tissulaires à l'extérieur du vaisseau sanguin. Cette voie agit pour coaguler le sang qui s'est échappé du vaisseau dans les tissus. Les dommages aux tissus stimulent l'activation de la thromboplastine tissulaire, une enzyme qui catalyse l'activation du facteur X. À ce stade, les voies intrinsèque et extrinsèque convergent et les étapes suivantes sont les mêmes que celles décrites ci-dessus.

Avec l'athérosclérose avancée, prenez un bébé d'aspirine encore un jour pour réduire la probabilité de crise cardiaque et d'accident vasculaire cérébral.

De petites déchirures des capillaires et des artérioles se produisent tout le temps. Les plaquettes sont responsables de sceller rapidement ces déchirures avant que le processus plus lent de coagulation ne termine le travail.

En l'absence d'un nombre suffisant de plaquettes, ces micro-taches (thrombocytopénie purpura) sont visibles sur la peau. La thrombocytopénie peut être aiguë ou chronique et a de nombreuses causes. Les cas graves non traités entraînent la mort.

Le sang contient environ une douzaine de facteurs de coagulation. Ces facteurs sont des protéines qui existent dans le sang à l'état inactif, mais peuvent être appelées à agir lorsque les tissus ou les vaisseaux sanguins sont endommagés.

L'activation des facteurs de coagulation se produit de manière séquentielle. Le premier facteur de la séquence active le deuxième facteur, qui active les troisièmes facteurs et ainsi de suite. Cette série de réactions est appelée cascade de coagulation.

La coagulation du sang est la transformation du sang liquide en un gel semi-solide. Les caillots sont fabriqués à partir de fibres (polymères) d'une protéine appelée fibrine. Les monomères de fibrine proviennent d'un précurseur inactif appelé fibrinogène.

Le corps de la molécule de fibrinogène a des capuchons à ses extrémités qui mastiquent les sites de liaison de fibrine à fibrine. Si les capuchons sont retirés, les monomères de fibrine polymérisent pour former des polymères de fibrine. Ce processus nécessitait de la thrombine, l'enzyme qui convertit le fibrinogène en fibrine.

Ce processus nécessite également du calcium, qui agit comme une sorte de colle pour maintenir les monomères de fibrine les uns aux autres pour former la fibre polymère. Les fibres de fibrine forment un maillage lâche qui est stabilisé par le facteur de coagulation XIII. Le maillage stabilisé de fibres de fibrine piège les érythrocytes, formant ainsi un caillot qui arrête le flux sanguin.

Médicaments anti-caillots:

Les caillots sanguins peuvent mettre la vie en danger s'ils se forment de manière inappropriée dans des endroits critiques. Les caillots qui bloquent les artères coronaires provoquent les crises cardiaques, tandis que les caillots qui bloquent les artères dans le cerveau provoquent un accident vasculaire cérébral. Les médicaments qui peuvent favoriser l'élimination des caillots, les « busters de caillots » sont utilisés en cas d'attraction cardiaque et d'accident vasculaire cérébral pour réduire les dommages causés par le caillot.

Les médicaments utilisés en clinique pour enlever les lits de camp comprennent :

1. L'activateur tissulaire du plasminogène (TPA) a été récemment cloné et est maintenant produit en grande quantité par la biotech Amgen. Il est utilisé en clinique pour dissoudre les caillots dans les artères coronaires à la suite d'une crise cardiaque. Il est également utilisé pour dissoudre les caillots dans le cerveau après un AVC.

2. La streptokinase est une enzyme qui dissout directement les caillots sanguins. Il est produit par la bactérie streptocoque. Les bactéries utilisent la streptokinase pour dissoudre les caillots qui affectent négativement leur croissance chez l'hôte humain. Cette enzyme dissolvant les caillots est apparemment aussi efficace que le TPA recombinant.

La streptokinase coûte 2 dollars par chèvre tandis que le TPA coûte 2 000 dollars par dose. Sur la base de préoccupations économiques, la streptokinase est le médicament de choix. Cependant, la streptokinase n'est pas une enzyme humaine, donc le système immunitaire la considère comme une molécule étrangère qui doit être déformée.

La réponse immunitaire augmente avec l'utilisation répétée de ce qui limite l'efficacité du médicament au fil du temps. Le TPA, par contre, est une molécule de huna entière que le système immunitaire ne détruit pas.


Mécanisme simple proposé des actions GHK-Cu après une lésion tissulaire

Des informations provenant de diverses sources nous permettent de proposer un mécanisme pour les effets du GHK-Cu. La séquence d'événements des effets induits par le GHK-Cu semble être la suivante :

1. Initialement après une lésion tissulaire, la première étape des processus de cicatrisation est activée. Il s'agit notamment d'une coagulation sanguine localisée, d'une invasion précoce de neutrophiles qui sécrètent des radicaux d'oxygène stérilisants, et plus tard d'une induction par des facteurs de croissance, tels que le TGF-beta-1, de grandes quantités de collagène cicatriciel pour former un revêtement protecteur sur la blessure.

2. Une deuxième étape de guérison commence à être activée lorsque les cellules perturbées libèrent des protéases qui génèrent une population de peptides comprenant Gly-His-Lys et His-Gly-His-Lys, qui ont tous deux une très grande affinité pour le cuivre (+ 2) ionique.

3. Les Gly-His-Lys et His-Gly-His-Lys commencent à accumuler des ions cuivre (+2) à partir de l'albumine et forment GHK-Cu et HGHK-Cu.

4. L'accumulation d'ions de cuivre liés aux peptides produit de multiples effets anti-inflammatoires qui aident à arrêter les actions des radicaux d'oxygène stérilisants et permettent le déclenchement d'événements de guérison. Le GHK-Cu bloque les canaux de ferritine et la libération de fer libre (oxydant), bloquant ainsi la peroxydation lipidique catalysée par le fer qui se produit après une blessure. Le GHK-Cu bloque également les dommages causés par l'interleukine-1 aux cellules tissulaires.

5. Le GHK-Cu libéré dans la circulation sanguine augmente la production par le corps et la concentration sanguine circulante de macrophages de la plaie qui améliorent la réparation.

6. GHK-Cu supprime la synthèse du développement de la cicatrice en réprimant la production de fibroblastes de TGF-beta-1.

7. GHK-Cu attire également les macrophages de la plaie vers la zone de la plaie. Ces macrophages agissent directement pour stimuler la cicatrisation en éliminant les débris cellulaires et en sécrétant une famille d'environ 20 protéines de facteur de croissance.

8. GHK-Cu agit directement sur les fibroblastes pour stimuler les ARNm pour le collagène, l'élastine, les protéoglycanes, les métalloprotéinases et TIMP-1 et TIMP-2. Cela augmente à son tour les niveaux de ces protéines. Il en résulte une condition dans laquelle la synthèse et le dépôt des protéines se produisent en même temps que la dégradation des protéines qui élimine le tissu cicatriciel et les débris cellulaires restants de la rupture des tissus. Ainsi, le GHK-Cu relie la réduction des cicatrices et la reconstruction des tissus.

9. GHK-Cu induit l'angiogenèse en servant de chimiotactique pour diriger de nouveaux capillaires sanguins vers la zone de la plaie et en induisant la production de plusieurs protéines essentielles à l'angiogenèse.

10. GHK-Cu induit l'excroissance neuronale et la réinnervation des tissus endommagés.

11. Ce mécanisme de réparation tissulaire induite par le peptide de cuivre semble fonctionner pour la peau, les follicules pileux, la muqueuse de l'estomac, la muqueuse intestinale, le tissu osseux, les sabots et les ongles.

12. Ce mécanisme de régénération du cuivre-peptide est différent de la plupart des modèles de réponse hormonale biochimique connus tels que le système insuline-glucose ou le système érythropoïétine-globule rouge. Avec ces systèmes, un petit changement dans les concentrations de glucose ou de globules rouges entraîne une libération contrôlée avec précision des hormones pour rétablir des taux normaux de glucose ou de globules rouges.

13. Le remodelage tissulaire cuivre-peptide est un système stimulus-réponse beaucoup plus souple - un peu comme une réponse "logique floue". Les lésions tissulaires traumatiques sont une affaire intrinsèquement désordonnée - les lésions peuvent être légères ou massives. Les systèmes de réparation corporelle ne reçoivent pas toujours des informations rapides et claires quant à l'étendue des dommages tissulaires - les dommages peuvent être soudains et aigus - ou le résultat d'une maladie dégénérative lente. Cela peut expliquer pourquoi les cicatrices et les lésions cutanées durent si longtemps chez les adultes que le corps ne reconnaît tout simplement pas la nécessité d'éliminer les imperfections.


Comment l'insuline et le glucagon régulent la glycémie

Le pancréas sécrète de l'insuline et du glucagon. Les deux hormones fonctionnent en équilibre pour jouer un rôle vital dans la régulation de la glycémie. Si le niveau d'une hormone est supérieur ou inférieur à la plage idéale, les niveaux de sucre dans le sang peuvent augmenter ou chuter.

Ensemble, l'insuline et le glucagon aident à maintenir un état appelé homéostasie dans lequel les conditions à l'intérieur du corps restent stables. Lorsque la glycémie est trop élevée, le pancréas sécrète plus d'insuline. Lorsque la glycémie baisse, le pancréas libère du glucagon pour l'augmenter.

Cet équilibre aide à fournir suffisamment d'énergie aux cellules tout en prévenant les lésions nerveuses qui peuvent résulter de niveaux constamment élevés de sucre dans le sang.

Dans cet article, nous expliquons les fonctions et les processus de l'insuline et du glucagon ainsi que leurs effets sur le diabète.

Partager sur Pinterest L'insuline et le glucagon affectent la façon dont le corps gère la glycémie.

Le corps convertit les glucides des aliments en glucose, un sucre simple qui sert de source vitale d'énergie.

La glycémie est une mesure de l'efficacité avec laquelle le corps utilise le glucose.

Ceux-ci varient tout au long de la journée. Cependant, dans la plupart des cas, l'insuline et le glucagon maintiennent ces niveaux dans une fourchette saine.

Lorsque le corps ne convertit pas suffisamment de glucose, la glycémie reste élevée. L'insuline aide les cellules à absorber le glucose, à réduire la glycémie et à fournir aux cellules du glucose pour l'énergie.

When blood sugar levels are too low, the pancreas releases glucagon. Glucagon instructs the liver to release stored glucose, which causes blood sugar to rise.

Islet cells in the pancreas are responsible for releasing both insulin and glucagon. The pancreas contains many clusters of these cells. There are several different types of islet cell, including beta cells, which release insulin, and alpha cells, which release glucagon.

How insulin works

The cells need glucose for energy. However, most of them are unable to use glucose without the help of insulin.

Insulin gives glucose access to the cells. It attaches to the insulin receptors on cells throughout the body, instructing the cells to open up and grant entry to glucose.

Low levels of insulin constantly circulate throughout the body. A spike in insulin signals to the liver that blood glucose is also high. The liver absorbs glucose then changes it into a storage molecule called glycogen.

When blood sugar levels drop, glucagon instructs the liver to convert the glycogen back to glucose, causing blood sugar levels to return to normal.

Insulin also supports healing after an injury by delivering amino acids to the muscles. Amino acids help build the protein that is present in muscle tissue, so when insulin levels are low, muscles may not heal properly.

How glucagon works

The liver stores glucose to power the cells during periods of low blood sugar. Skipping meals and poor nutrition can lower blood sugar. By storing glucose, the liver makes sure that blood glucose levels remain steady between meals and during sleep.

When blood glucose falls, cells in the pancreas secrete glucagon. Glucagon instructs the liver to convert glycogen to glucose, making glucose more available in the bloodstream.

From there, insulin attaches to its receptors on the body’s cells and ensures that they can absorb glucose.

Insulin and glucagon work in a cycle. Glucagon interacts with the liver to increase blood sugar, while insulin reduces blood sugar by helping the cells use glucose.


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Polysaccharides

A polysaccharide is three or more monosaccharides joined together. In the exact same way that a disaccharide is formed, polysaccharides form through multiple dehydration reactions between carbohydrates.

A single monosaccharide in a polysaccharide is referred to as a monomer. A polysaccharide, which is made from many monomers, can be called a polymer. Some polymers are more than 1000 monomers (or monosaccharides) long.

monomer = monosaccharide polymer = polysaccharide

monomer + monomer + monomer = polymer

Polysaccharides have a range of biological functions. A key function they fill is as a temporary storage of energy. Plants store energy in the form of the polysaccharide known as 'starch'. Many crops, such as corn, rice and potatoes, are important because of their high starch content. Humans and other animals store energy in our muscles and liver using a polysaccharide known as 'glycogen'.

A second important role of polysaccharides is providing structural support. Plants have two very important structural polysaccharides: cellulose and lignin.

Cellulose is the key compound that makes up the cell walls of plant cells. Cell walls are responsible for protecting and maintaining the shape of plant cells. Lignin is the structural compound that makes wood and has enabled plants to evolve into giant trees.

Animals and fungi also use polysaccharides as structural materials. Chitin is a polysaccharide found in the exoskeletons of insects, spiders and crustaceans as well as in the cell walls of fungi.

Sommaire

  • Carbohydrates are one of the four main molecules of life
  • A carbohydrate is a molecule made from carbon, hydrogen and oxygen atoms and include a carbonyl group (C=O) and a hydroxyl group (-OH)
  • Carbohydrates are a main source of energy for most organisms and are also important as structural compounds and cell-cell recognition
  • The three types of carbohydrates are monosaccharides, disaccharides and polysaccharides
  • Monosaccharides are simple sugars e.g. glucose and fructose
  • Disaccharides are formed by linking two monosaccharides together
  • Polysaccharides contain three or more monosaccharides and are also known as polymers
  • Polysaccharides are important for storing energy and for providing support and protection for cells and whole organisms

Last edited: 23 April 2016

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